HGB

Hämoglobin ist der eisenhaltige Proteinkomplex, der in den roten Blutkörperchen der Wirbeltiere Sauerstoff bindet und ihnen ihre rote Farbe verleiht. Er besteht aus vier Globinen als Untereinheiten, je zwei Hb α und Hb β. Dies sind Proteine in der für Globine charakteristischen Faltung mit einer Tasche, in der ein Eisen-II-Komplex, das Häm, gebunden ist. Das Eisenion vermag ein Sauerstoffmolekül zu binden. Dabei ändert sich die Farbe des Häms von dunkel- zu hellrot. Die Bindungsstärke hängt empfindlich von der Konformation der Proteinumgebung des Häms ab. Wechselwirkungen zwischen den vier Globinen begünstigen die beiden extremen Zustände, in denen der Gesamtkomplex entweder mit vier Molekülen Sauerstoff gesättigt ist oder allen Sauerstoff abgegeben hat. Wechselwirkungen mit anderen Molekülen unterstützen die Be- und Entladung. Für das Vorkommen von Hämoglobin und ähnlicher Globine im Tierreich, siehe Sauerstofftransporter.
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